Aminosäuren und Proteine

Proteine sind eine der Stoffklassen, aus denen lebende Organismen aufgebaut sind. Sie dienen dem Körper als wichtige „Baustoffe“ für die Bildung vieler zellulärer und extrazellulärer Strukturen. Hierfür sind sie aufgrund ihrer Vielfalt und Wandelbarkeit besonders gut geeignet. Diese resultiert aus ihrem Aufbau: Proteine bestehen aus langen, unverzweigten und meist kompliziert gefalteten Aminosäureketten. Insgesamt 21 verschiedene Aminosäuren bilden dabei die Bausteine, aus denen die Proteine aufgebaut sind. Je nach Kettenlänge und Kombination der einzelnen Aminosäuren entstehen ganz unterschiedliche Proteine, deren Anzahl quasi unbegrenzt ist.

Aminosäuren (oder auch Aminocarbonsäuren) sind organische Moleküle, die sowohl eine Aminogruppe als auch eine Carboxylgruppe tragen. Die 21 Aminosäuren, aus denen die Proteine bestehen (sog. proteinogene Aminosäuren), tragen diese beiden Gruppen am α-C-Atom und werden deshalb auch als α-Aminocarbonsäuren bezeichnet. Neben diesen zwei Gruppen hängt am α-C-Atom der proteinogenen Aminosäuren außerdem ein Wasserstoffatom sowie eine sie definierende Seitenkette. Die Seitenkette bestimmt, wie sich die Aminosäure „verhält“. Sie kann neutral, geladen, sauer, basisch, hydrophob oder hydrophil sein. Diese Eigenschaften und ihre Wechselwirkungen untereinander sind es, die letztendlich die Struktur der Proteine ausmachen.

Die Proteine des Körpers werden größtenteils vom Körper selbst hergestellt. Proteine werden aber auch mit der Nahrung aufgenommen. Diese Nahrungsproteine werden im Intestinaltrakt von den sog. Peptidasen in die einzelnen Aminosäuren zerlegt. Diese werden dann vom Organismus entweder zur Energiegewinnung abgebaut, zur Resynthese von Proteinen oder zur Synthese weiterer Stoffwechselprodukte genutzt. Dabei ist der Körper auf die Zufuhr einiger bestimmter Aminosäuren angewiesen, die er nicht selbst synthetisieren kann (sog. essenzielle Aminosäuren). Nicht-essenzielle Aminosäuren sind folglich jene, die der Körper selbst herstellen kann.

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Aminosäuren sind Carbonsäuren, die neben der Carboxylgruppe am α-C-Atom noch eine Aminogruppe tragen. Insgesamt sind über 100 verschiedene Aminosäuren bekannt. Sie dienen dem Organismus als Bausteine der Proteine und spielen außerdem eine wichtige Rolle im Stoffwechsel, z.B. als Vorstufe diverser Signalmoleküle sowie als Substrate der Gluconeogenese.

Aminosäuren

• Definition: Carbonsäure, die als zusätzliche funktionelle Gruppe eine Aminogruppe trägt
• Struktur: Bestehen aus mindestens einem Kohlenstoffatom mit einer Amino- und einer Carboxylgruppe sowie einer Seitenkette
• Einteilung
  • Nach Struktur
    • α-Aminosäuren: Die Aminogruppe hängt am α-C-Atom
    • β-Aminosäuren: Die Aminogruppe hängt am β-C-Atom
    • γ-Aminosäuren: Die Aminogruppe hängt am γ-C-Atom
  • Nach Verwendung
    • Proteinogene Aminosäuren
    • Nicht-proteinogene Aminosäuren
      • Beispiele
        • Ornithin und Citrullin: Zwischenprodukte der Harnstoffsynthese
        • β-Alanin: Bestandteil des Coenzym A
        • γ-Aminobuttersäure (GABA): Neurotransmitter im Gehirn

Proteinogene Aminosäuren

• Definition: Aminosäuren, aus denen die Proteine aufgebaut sind
  • Beim Menschen gibt es 21 proteinogene Aminosäuren
• Struktur: Alle proteinogenen Aminosäuren sind α-Aminocarbonsäuren. Sie unterscheiden sich lediglich durch ihre Seitenketten
  • Seitenketten: Variabler Teil der Aminosäuren, der ihnen unterschiedliche Größe, chemische Reaktivität, Ladung und Molekularmasse verleiht
• Stereoisomerie
  • Liegen in der L-Form vor → Das heißt, dass in der Fischer-Projektion die Aminogruppe am α-C-Atom nach links zeigt.
  • Alle proteinogenen Aminosäuren (mit Ausnahme von Glycin) haben am α-C-Atom ein Chiralitätszentrum
• Nomenklatur: Zusätzlich zum chemischen Namen haben sie einen Trivialnamen, ein Buchstabenkürzel aus drei Buchstaben und ein einzelnes Buchstabensymbol (s. untenstehende Tabelle)
• Einteilung
  • Nach den chemischen Strukturen ihrer Seitenketten und daraus folgenden Eigenschaften, z.B. (geladen/ungeladen, hydrophil/hydrophob )
  • Nach der Fähigkeit des Körpers, sie zu synthetisieren (essenzielle Aminosäuren, nicht-essenzielle Aminosäuren)
  • Nach ihrem Abbauweg (glucogene Aminosäuren, ketogene Aminosäuren)

Einteilung nach Struktur der Seitenkette

Selenocystein wird häufig als 21. proteinogene Aminosäure bezeichnet. Sie wird nicht – wie der Name vermuten lässt – aus Cystein, sondern während der Translation aus Serin synthetisiert!

Essenzielle / Nicht-essenzielle Aminosäuren

Essenzielle Aminosäuren: „Phänomenale Isolde trübt mitunter Leutnant Valentins lüsterne Träume.“

Auch nicht-proteinogene Aminosäuren wie Taurin, das z.B. für Entgiftungsprozesse in der Leber wichtig ist, können vom Körper selbst gebildet werden. Taurin bspw. wird durch Oxidation aus Cystein gebildet!

Säure-Basen-Eigenschaften der Aminosäuren

Aminosäuren sind Ampholyte, das heißt, sie können – in Abhängigkeit vom pH-Wert – sowohl sauer als auch basisch reagieren . Dementsprechend haben sie mindestens zwei pK_S-Werte .

• pK_S-Normwerte von Aminosäuren
  • pK_S-Wert der Carboxylgruppe: 2
  • pK_S-Wert der Aminogruppe: 9–10
  • Ggf. pK_S-Wert der Seitengruppe
• Dissoziationsgrad der Aminosäuren: Je nach pH-Wert des umgebenden Milieus liegen die AS protoniert, teilweise protoniert oder deprotoniert vor. Alle funktionellen Gruppen, deren pK_S-Wert kleiner ist als der pH-Wert der Umgebung, sind deprotoniert. Alle funktionellen Gruppen, deren pK_S-Wert größer ist als der pH-Wert der Umgebung, sind protoniert.
  • Bei pH 1: Sowohl die Aminogruppe als auch die Carboxylgruppe und ggf. die ionisierbare Seitengruppe sind protoniert
  • Bei pH 6 (grob gesagt, bei neutralem pH-Wert): Die Aminogruppe ist protoniert, die Carboxylgruppe deprotoniert; die Seitengruppe saurer Aminosäuren ist deprotoniert, diejenige basischer Aminosäuren protoniert
  • Bei pH 11: Sowohl die Aminogruppe als auch die Carboxylgruppe und ggf. die ionisierbare Seitengruppe sind deprotoniert (Ausnahme: Arginin, dessen pK_S-Wert der Seitengruppe >12 beträgt)
• Isoelektrischer Punkt (= pI): pH-Wert, bei dem eine Aminosäure (oder ein anderer Ampholyt) nach außen die Nettoladung „0“ aufweist
  • Berechnung: Erfolgt aus den Mittelwerten der pK_S-Werte
    • Bei den Aminosäuren mit drei pK_S-Werten (also drei ionisierbaren Gruppen) werden nur die pK_S-Werte der gleich ionisierenden Gruppen berücksichtigt (bei den basischen Aminosäuren also die zwei pK_S-Werte im basischen Bereich, bei den sauren die zwei im sauren Bereich)
• Formel: pI = (pK_S1 + pK_S2) : 2
• Rechenbeispiele:
  • Für Alanin: pK_S1 (COOH) = 2,3 und pK_S2 (NH2) = 9,9
    • IP (Alanin) = (pK_S1 + pK_S2) / 2 = (2,3 + 9,9) / 2 = 6,1
  • Für Lysin: pK_S1 (COOH) = 2,2 und pK_S2 (NH2) = 9,0 und pK_S3 (NH2) = 10,4
    • IP (Lysin) = (pK_S2 + pK_S3) / 2 = (9,0 + 10,4) / 2 = 9,7
• Titrationskurven von Aminosäuren
  • Vorbemerkung: Aminosäuren sind Ampholyte, daher müsste man bei einer wässrigen Lösung der Aminosäure zunächst mit einer Säure titrieren, um die Carboxylgruppe zu erfassen und anschließend mit einer Lauge titrieren, um die Aminogruppe zu erfassen.
    1. Aminosäure wird in einer Säure gelöst, sodass die Carboxylgruppe und die Aminogruppe protoniert sind
    2. Titration mit einer Base (z.B. NaOH)
  • Interpretation: Bestimmung der Wendepunkte in den flachen Bereichen der Kurve (pK_S-Werte der Kurve)
    • Gibt es nur zwei pK_S-Werte, hat die Seitenkette der Aminosäure keine Säure- oder Baseeigenschaft. Die pK_S-Werte entsprechen dann der Carboxylgruppe (pK_S = 2–2,5) und der Aminogruppe (pK_S = 9–10).
    • Bei drei pK_S-Werten hat die Aminosäure eine Seitenkette, die ebenfalls Protonen aufnehmen oder abgeben kann. Kennt man die pK_S-Werte der Seitenketten, lässt sich daraus auf die Aminosäure schließen.
      • pK_S-Werte der Seitenketten der sauren Aminosäuren: Glutamat 4,1; Aspartat 3,9
      • pK_S-Werte der Seitenketten der ungeladenen Aminosäuren: Tyrosin 10,5; Cystein 8,4
      • pK_S-Werte der Seitenketten der basischen Aminosäuren: Lysin 10,5; Arginin 12,5; Histidin 6,0

Bei physiologischem pH-Wert (7,4) besitzen basische Aminosäuren die Nettoladung +1 und saure Aminosäuren die Nettoladung −1.

Peptide und Proteine bestehen aus Aminosäuren, die durch Peptidverbindungen unverzweigt miteinander verknüpft sind.

Peptide

• Definition: Kette von bis zu 100 Aminosäuren, die durch Peptidbindungen miteinander verknüpft sind
• Struktur
  • Peptidbindung: Verknüpfung einer α-Carboxylgruppe und einer α-Aminogruppe zweier Aminosäuren unter der Abspaltung von Wasser (Kondensation)
    • Konformation der Peptidbindung: Die Peptidbindung ist planar
      • Erklärung
        • In der Peptidbindung ist die Carboxylgruppe durch eine Einfachbindung mit der Aminogruppe verbunden (C-N-Einfachbindung)
        • Der Sauerstoff der Carboxylgruppe ist viel elektronegativer als der Stickstoff der Aminogruppe
        • Das Stickstoffatom der Aminogruppe hat ein freies Elektronenpaar und kann daher zwei Resonanzstrukturen bilden
      • cis-/trans-Konfiguration: Die α-C-Atome auf beiden Seiten der Peptidbindung sind trans-konfiguriert
        • Ausnahme: Prolin, das aufgrund seiner besonderen Struktur bevorzugt cis-konfiguriert ist
• Einteilung: Je nach Länge der Aminosäurekette unterscheidet man
  • Dipeptid: 2 Aminosäuren
    • Kann auch in zyklischer Form vorkommen und enthält dann zwei Peptidbindungen; es bildet sich also ein Anhydrid
  • Tripeptid: 3 Aminosäuren
  • Oligopeptid: Bis zu 10 Aminosäuren
  • Polypeptid: 10-100 Aminosäuren

Peptidbindungen werden am Ribosom unter Wasserabspaltung und Energieverbrauch geknüpft!

Proteine

• Definition: Kette von über 100 Aminosäuren, die durch Peptidbindungen miteinander verknüpft sind
• Funktion: Wichtigste Struktureinheit des menschlichen Körpers
• Struktur: Einteilung in Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur (siehe Tabelle „Struktur der Proteine“)
  • Grundgerüst
    • Rückgrat der Peptidkette: Die durch die Peptidbindung entstehende Atomsequenz -N-C-C-N-C-C-N-C-C- findet sich bei allen Peptidketten und wird als Rückgrat der Peptidkette bezeichnet Die individuellen Eigenschaften eines Proteins werden also durch die Seitenketten der Aminosäuren bestimmt.

Die Struktur der Proteine ist maßgeblich für deren Funktion verantwortlich!

Denaturierung von Proteinen

Die korrekte räumliche Struktur von Proteinen ist Voraussetzung für ihre Funktionen. Geht diese Struktur verloren, bezeichnet man das als Denaturierung . Häufig wird sie durch eine Änderung der äußeren Bedingungen verursacht.

• Arten der Denaturierung: Je nachdem, ob sich die Struktur des Proteins nach Denaturierung wiederherstellen lässt oder nicht, unterscheidet man die reversible von der irreversiblen Denaturierung
  • Reversible Denaturierung: Bei Wiederherstellung der ursprünglichen äußeren Bedingungen faltet sich das Protein wieder (= Renaturierung)
  • Irreversible Denaturierung: Die Zerstörung der Faltung kann nicht wieder rückgängig gemacht werden, da neben physikalischen auch chemische Veränderungen stattgefunden haben, wie z.B.:
    • Oxidation von Cysteinen und Methioninen
    • Desaminierung von Asparagin und Glutaminseitenketten
    • Glykosylierung von Lysinseitenketten
• Ursachen von Denaturierung
  • Änderung des Lösungsmittels
  • pH-Änderungen
  • Temperaturänderungen
  • Zugabe von Harnstoff und Iminoharnstoff

Alzheimer-Krankheit und Creutzfeldt-Jakob-Krankheit
Fehlgefaltete Proteine können Krankheiten verursachen. Ein wichtiges Beispiel ist die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit, die durch fehlgefaltete Proteine, sog. „Prionen“ (abgeleitet aus engl. „proteine“ und „infection“) verursacht wird. Prionen kommen vor allem in Gehirnzellen vor. Dabei gibt es physiologische und pathogene Varianten: Normalerweise bestehen große Teile des Prions aus α-Helices und ein kleinerer Teil aus β-Faltblattstrukturen. Es gibt jedoch noch eine „anormale“ Variante des Prions, bei der sich dieses Verhältnis genau umkehrt. Das Besondere an den anormalen Prionen ist, dass sie normale Prionen „anstecken“ können, das heißt bei Kontakt die gleiche fatale Konformationsänderung verursachen können. Die normalen Prionen gehen dadurch nach und nach in den anormalen Zustand über. Diese anormalen Prionen sind unlöslich, lagern sich nun in den Gehirnzellen ab und zerstören sie mit der Zeit. Durch das Absterben kommt es zu einer löchrigen, schwammartigen Struktur des Gehirns, weshalb die Erkrankung auch „spongiforme Enzephalopathie“ („schwammartige Gehirnerkrankung“) genannt wird. Eine weitere Erkrankung, die durch Fehlfaltung bei Proteinen entsteht, ist die Alzheimer-Krankheit, bei der sich fehlgefaltete sog. „β-Amyloid-Fibrillen“ im Gehirn ablagern.

Verdauung von Proteinen

• Peptidasen (syn. Proteasen, Proteinasen, proteolytische Enzyme): Enzyme, die Peptidbindungen hydrolytisch spalten (Proteolyse) Viele Peptidasen werden als katalytisch inaktive Proenzyme (sog. Zymogene) sezerniert.
  • Einteilung nach Ort der Spaltung
    • Endopeptidasen (auch: Endoproteasen): Spalten an spezifischer Stelle innerhalb der Peptidkette
      • Beispiel: Trypsin (spaltet hinter den basischen Aminosäuren Arginin und Lysin)
    • Exopeptidasen: Spalten Aminosäuren vom Ende der Peptidkette ab
      • Aminopeptidasen: Spalten Aminosäuren vom N-terminalen Ende her ab
      • Carboxypeptidasen: Spalten Aminosäuren vom C-terminalen Ende her ab
  • Einteilung nach Katalysemechanismus
    • Serinprotease
      • Katalytische Triade: Bestimmte Anordnung von drei Aminosäureresten in einem Enzym, die dazu führt, dass diese Reste miteinander wechselwirken und einer der drei Reste dadurch besonders aktiviert wird, d.h. eine Peptidbindung spalten kann
      • Beispiele: Chymotrypsin
        • Katalytische Triade aus Serin, Histidin und Aspartat
        • Mechanismus: Nukleophiler Angriff des Sauerstoffs des Serinrests auf das positiv polarisierte C-Atom der Peptidbindung
      • Weitere Beispiele: Trypsin, Elastase, Plasmin, Thrombin
    • Aspartatprotease
      • Kennzeichen: Zwei katalytisch aktive Asparaginsäurereste im aktiven Zentrum
      • Beispiele: Pepsin, Renin
    • Threoninprotease
      • Kennzeichen: Ein katalytisch aktiver Threoninrest im aktiven Zentrum
      • Beispiel: Die proteolytisch aktiven Zentren von Proteasomen, in denen Ubiquitin-markierte Proteine abgebaut werden
    • Metalloprotease
      • Kennzeichen: Ein katalytisch entscheidendes Metall-Ion im aktiven Zentrum
      • Beispiele: Angiotensin-konvertierendes Enzym, Carboxypeptidase A
• Ablauf der Proteinverdauung
  1. Magen: Denaturierung der Proteine durch die Magensäure und erste Spaltung durch die Endopeptidase Pepsin
  2. Duodenum: Weitere Spaltung mithilfe der Peptidasen des Pankreas und der Darmmukosa
  3. Resorption durch die Enterozyten (siehe folgende Tabelle)

Die Pankreas-Peptidasen werden als inaktive Vorstufen sezerniert und erst im Duodenum aktiviert. Trypsinogen (die Vorstufe des Trypsins) wird von den Peptidasen der Darmmukosa gespalten, alle anderen Vorstufen werden dann von Trypsin aktiviert!

Pepsinogen ist die Vorstufe des Pepsin und wird von der Magensäure in die aktive Form umgewandelt!

Resorption von Proteinen

• Aufnahme im Darm
  • Resorption einzelner Aminosäuren: Über Na⁺-gekoppelte Carrierproteine, die spezifisch für verschiedene Aminosäuregruppen sind (neutrale, verzweigtkettige, aromatische, saure, basische)
  • Resorption von Di-, Tri- und Tetrapeptiden: Wahrscheinlich über einen Protonen-Symport
• Transport im Blut: Transport über die Pfortader zur Leber
• Aufnahme in die Leberzellen: Über spezifische Carrierproteine (ähnlich denen des Darms)

Neugeborene können auch intakte Proteine (wie bspw. mütterliche Antikörper) mittels Pinozytose in die Enterozyten aufnehmen, da im Verdauungstrakt zunächst nur wenige Peptidasen vorliegen und das Kolostrum (=Vormilch) Peptidaseinhibitoren enthält!

Im Rahmen des normalen Proteinumsatzes werden in allen Körperzellen ständig Proteine synthetisiert und abgebaut. Zelleigene Proteine werden gezielt im sog. Proteasom abgebaut. Der Abbau zellfremder Proteine, die durch Endozytose aufgenommen werden, erfolgt in den Lysosomen.

Proteasomaler Proteinabbau

• Ubiquitinierung: Abzubauende Proteine werden mit dem Polypeptid Ubiquitin markiert, diese Markierung wird von drei Enzymen katalysiert
  1. Aktivierung von Ubiquitin zu AMP-Ubiquitin durch das Ubiquitin-aktivierende-Enzym (E1)
  2. Bindung von Ubiquitin an einen Cysteinylrest von E1 unter Abspaltung von AMP
  3. Übertragen von Ubiquitin auf das Ubiquitin-konjugierende-Enzym (E2)
  4. Übertragen von Ubiquitin auf einen Lysinrest des abzubauenden Proteins durch die Ubiquitin-Protein-Ligase (E3) . Es entsteht eine Isopeptidbindung (Amidbindung).
• Abbau
  • Ablauf: Das Proteasom erkennt das durch eine Kette von Ubiquitinen markierte Protein, bindet es und beginnt mit der proteolytischen Spaltung
  • Beteiligte Strukturen
    • Proteasom: ATP-abhängiger Proteasekomplex (26S-Proteasom), bestehend aus drei Untereinheiten
      • 20S-Untereinheit: Unspezifische Peptidaseaktivität
      • Zwei 19S-Untereinheiten: Abspaltung der Ubiquitinmoleküle
    • Weiterverwertung der Abbauprodukte: Peptidfragmente aus dem Proteasom können über MHC-I-Moleküle an der Zelloberfläche präsentiert werden

Lysosomaler Abbau zellfremder Proteine

Durch Endozytose aufgenommene Proteine werden in den Lysosomen abgebaut. Vergleichbar verläuft der durch Autophagie vermittelte lysosomale Abbau zelleigener Makromoleküle.

1. Zellfremde Proteine werden mittels Endozytose aufgenommen, befinden sich also zunächst in Endosomen (Endozytose-Vesikeln)
2. Die Endosomen in der Zellperipherie werden als „frühe Endosomen“ bezeichnet. Sie wandern ins Zellinnere, hier heißen sie dann „späte Endosomen“
3. Die späten Endosomen verschmelzen mit Lysosomen
4. Die Peptidbindungen der zellfremden Proteine werden nun durch die lysosomalen Hydrolasen gespalten

Funktion der Aminosäuren

Aminosäuren sind nicht nur Grundbaustein der Proteine, sondern dienen auch als Ausgangsstoffe für diverse Synthesen (siehe: Aminosäurestoffwechsel).

Funktion der Proteine

Proteine erfüllen in Abhängigkeit von ihrem Vorkommen in der Zelle bzw. im Organismus eine Vielzahl lebenswichtiger Funktionen.

• Aufbau von (Zell‑)Strukturen
• Katalyse biochemischer Reaktionen
• Beteiligung an der Signaltransduktion
• Stofftransport

Aminosäuren: Struktur und Eigenschaften

Beschreibe die allgemeine Struktur der proteinogenen Aminosäuren!

Nenne Eigenschaften von Histidin!

Nenne Eigenschaften von Leucin und Isoleucin!

Welche zwei proteinogenen Aminosäuren sind schwefelhaltig und in welcher Form liegt Schwefel jeweils vor?

Welche proteinogenen Aminosäuren sind bei physiologischem pH-Wert (um pH 7) positiv geladen?

Welche proteinogenen Aminosäuren gehören zu den sauren Aminosäuren? Wie sind sie jeweils bei physiologischem pH-Wert (um pH 7) geladen?

Welche der proteinogenen Aminosäuren gehören zu den aromatischen Aminosäuren? Welches Ringsystem enthalten sie jeweils?

Welche besondere Struktur weist Prolin auf?

Wie wird Selenocystein synthetisiert?

Nenne alle essenziellen Aminosäuren!

Wie sind die Amino- und Carboxylgruppen am α-C-Atom von Aminosäuren bei physiologischem pH-Wert jeweils geladen?

Was ist der isoelektrische Punkt einer Aminosäure und wie wird er berechnet?

Peptide und Proteine: Struktur und Eigenschaften

Wie entsteht eine Peptidbindung und welche Konformation hat sie?

Auf welche Arten können sich zwei Aminosäuren verbinden?

Welche Atomsequenz wird als Rückgrat der Peptidkette bezeichnet?

Welche Sekundärstrukturen von Proteinen kennst du? Wie entstehen sie?

Beschreibe Eigenschaften einer α-Helix! Wie viele Aminosäureseitenketten liegen in etwa pro 360°-Windung vor?

Wann bildet ein Protein eine Quartärstruktur aus? Nenne ein Beispiel!

Verdauung und Resorption

Wie entsteht Pepsin und welche Funktion hat es?

Wie werden Peptide im Darm resorbiert?

Wie entsteht Trypsin? An welcher Stelle spaltet es typischerweise Peptidbindungen?

Welche Eigenschaft haben Aspartatproteasen? Nenne typische Beispiele!

Beschreibe die Funktionsweise von Serinproteasen und nenne Beispiele!

Proteinabbau

Wozu dient die Ubiquitinierung von Proteinen und wie läuft sie ab? Welcher Bindungstyp liegt anschließend vor?

Was haben die Proteasomen mit den MHC-Molekülen zu tun?

Eine Sammlung von allgemeineren und offeneren Fragen zu den verschiedenen prüfungsrelevanten Themen findest du im Kapitel Beispielfragen aus dem mündlichen Physikum.

In Kooperation mit Meditricks bieten wir durchdachte Merkhilfen an, mit denen du dir relevante Fakten optimal einprägen kannst. Dabei handelt es sich um animierte Videos und Erkundungsbilder, die auf AMBOSS abgestimmt oder ergänzend sind. Die Inhalte liegen meist in Lang- und Kurzfassung vor, enthalten Basis- sowie Expertenwissen und teilweise auch ein Quiz sowie eine Kurzwiederholung. Eine Übersicht aller Inhalte findest du im Kapitel „Meditricks“. Meditricks gibt es in unterschiedlichen Paketen – für genauere Informationen empfehlen wir einen Besuch im Shop.

Aminosäuren

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