Zusammenfassung
Der Aminosäurestoffwechsel umfasst alle Vorgänge, die im Körper zum Zweck des Auf- und Abbaus von Aminosäuren durchgeführt werden. Aminosäuren fallen im Körper bei der Proteolyse an – also beim Abbau von Nahrungsproteinen oder körpereigenen Proteinen. Die Abbauwege der einzelnen Aminosäuren sind oft vielschrittig und komplex. Allen gemeinsam ist jedoch, dass zunächst die Aminogruppe abgespalten und das dabei entstehende Kohlenstoffgerüst im Kohlenhydrat- und Lipidstoffwechsel sowie im Citratzyklus weiterverwertet wird. An diesen Prozessen sind viele verschiedene Enzyme beteiligt. Bei angeborenen Defekten dieser Enzyme kann es zu schwerwiegenden Erkrankungen kommen, wie bspw. der Phenylketonurie oder der Homocystinurie.
Eine zentrale Rolle nimmt im Aminosäurestoffwechsel der Harnstoffzyklus ein – denn die Aminogruppen werden häufig in Form des zytotoxischen Ammoniaks abgespalten. Dieses wird im Harnstoffzyklus zu Harnstoff umgewandelt, der mit dem Urin ausgeschieden werden kann.
Im Körper können nur die nicht-essenziellen Aminosäuren synthetisiert werden. Häufig entspricht der Ablauf der Synthese dem umgekehrten Abbau. Die Syntheseschritte der essenziellen Aminosäuren sind zu komplex und die dafür benötigten Enzyme wahrscheinlich im Laufe der Evolution verloren gegangen.
Du möchtest diesen Artikel lieber hören als lesen? Wir haben ihn für dich im Rahmen unserer studentischen AMBOSS-Audio-Reihe im Podcastformat vertont. Den Link findest du am Kapitelende in der Sektion “Tipps & Links".
Aminosäureabbau
Die bei der Proteolyse freigesetzten Aminosäuren werden entweder zur Energiegewinnung weiter abgebaut, zur Resynthese von Proteinen genutzt oder in andere wichtige Stoffwechselprodukte umgewandelt. Der Abbau der essenziellen Aminosäuren findet hauptsächlich in der Leber statt, der der nicht-essenziellen Aminosäuren überall.
- Prinzip des Abbaus
- Abspaltung der Aminogruppe (Transaminierung und Desaminierung) oder der Carboxylgruppe (Decarboxylierung)
- Weiterverwerten des entstehenden Gerüstes im Kohlenhydrat- oder Lipidstoffwechsel sowie im Citratzyklus
- Wichtige Enzyme: Es sind eine Vielzahl von Enzymen beteiligt, beispielsweise Transaminasen, Dehydrogenasen, Dehydratasen (s.u.)
- Wichtiges Coenzym: PALP (Pyridoxalphosphat)
Transaminierung
- Definition: Übertragen einer Aminogruppe von einer Aminosäure auf eine α-Ketosäure
- Ziel: Aminosäureabbau und Synthese nicht-essenzieller Aminosäuren aus α-Ketosäuren
- Enzyme
- Aminotransferasen (= Transaminasen): Z.B. ALT (für Alanin-Aminotransferase; auch GPT für Glutamat-Pyruvat-Transaminase) und AST (für Aspartat-Aminotransferase; auch GOT für Glutamat-Oxalacetat-Transaminase)
-
Prosthetische Gruppe: PALP
- Die Aminosäuren werden in einem Zwischenschritt kovalent an PALP gebunden
- Beispielreaktionen
Glutamat ist durch die Transaminierungsreaktionen der Dreh- und Angelpunkt des Aminosäurestoffwechsels!
Labordiagnostik Aminotransferasen
Die Aminotransferasen spielen im klinischen Alltag eine orientierende Rolle: Sie werden bei Schädigung der Leberzellen freigesetzt und finden sich dann in erhöhter Zahl im Blut. Anhand ihrer Serumkonzentrationen sowie ihrem Verhältnis zueinander kann das Ausmaß der Leberzellschädigung abgeschätzt und damit Rückschlüsse auf die Genese gezogen werden: Die ALT befindet sich hauptsächlich im Zytosol der Leberzellen, während die AST hauptsächlich in den Mitochondrien vorliegt. Je schwerer die Leberzellschädigung, um so mehr der mitochondrialen Enzyme werden freigesetzt. Im klinischen Alltag bedient man sich hier des sog. De-Ritis-Quotienten, der das Verhältnis AST/ALT wiedergibt: Ein kleiner De-Ritis-Quotient von <1 spricht für eine geringere Leberschädigung (z.B. bei leichter Fettleber), ein großer von >1 für eine schwerwiegende (z.B. bei fulminanter Hepatitis). Die AST befindet sich – im Gegensatz zur ALT – auch in Herzmuskelzellen. Steigt ihre Konzentration im Serum an, während die von der ALT normwertig bleibt, so kann dies auch für eine Schädigung der Herzmuskelzellen wie beispielsweise beim Herzinfarkt sprechen.
Desaminierung
Als Desaminierung bezeichnet man eine Reaktion, in der die Aminogruppe einer Aminosäure nicht auf eine andere Kohlenstoffverbindung übertragen, sondern in Form von Ammoniak freigesetzt wird.
Oxidative Desaminierung
- Definition: Abspaltung der Aminogruppe nach vorheriger Oxidation der Aminosäure
- Ziel: Abbau des Glutamats und Bereitstellung von Ammoniak für die Harnstoffsynthese
- Gegenreaktion (reduktive Aminierung): Aufnahme von Ammoniak durch Bildung von Glutamat
- Enzym: Glutamatdehydrogenase (Cofaktor NAD+ oder NADP+)
- Reaktion
- Oxidation von Glutamat zu einer Iminosäure (Zwischenprodukt)
- Hydrolytische Spaltung zu α-Ketosäure und Ammoniak
- Beispiel: Glutamat + NAD(P)+ + H2O ⇄ α-Ketoglutarat + NH4+ + NAD(P)H + H+
Die Glutamatdehydrogenase kann als Cofaktor sowohl NAD+ als auch NADP+ nutzen!
Eliminierende Desaminierung
- Definition: Abspaltung der Aminogruppe in Form von Ammoniak unter Abspaltung von Wasser
- Ziel: Abbau der alkoholischen/schwefelhaltigen Aminosäuren Serin, Threonin und Cystein
- Enzyme: Verschiedene, z.B. Serindehydratase
- Reaktionen
- Abspaltung der Hydroxyl- bzw. Sulfhydrylgruppe (als H2O oder H2S) unter Bildung einer Doppelbindung
- Hydrolytische Ablösung der Aminogruppe (als Ammoniak)
- Cofaktor: PALP
Hydrolytische Desaminierung
- Definition: Abspaltung der Aminogruppe in Form von Ammoniak unter Einbau von Wasser
- Ziel: Abbau der Amide Glutamin und Asparagin und Bereitstellung von Ammoniak für die Harnstoffsynthese
- Enzyme: Glutaminase und Asparaginase
- Reaktionen
Ammoniak entsteht vor allem im Rahmen zweier Stoffwechselvorgänge: der oxidativen Desaminierung von Glutamat und der hydrolytischen Desaminierung von Glutamin!
Die hydrolytische Desaminierung ist irreversibel!
Decarboxylierung
- Definition: Abspaltung der α-Carboxylgruppe einer Aminosäure unter Abspaltung von CO2
- Bedeutung: Synthese der biogenen Amine
- Enzyme: L-Aminosäure-Decarboxylasen
- Cofaktor: PALP
Weiterverwertung des Kohlenstoffskeletts der Aminosäuren
Je nach Abbauweg ihres Kohlenstoffgerüsts kann man die Aminosäuren drei verschiedenen Typen zuordnen.
- Glucogene Aminosäuren: Abbau zu Pyruvat und zu Metaboliten des Citratzyklus, dann:
- Oxidation zu CO2 im Citratzyklus zur Energiegewinnung oder
- Verwendung als Substrat für die Gluconeogenese
- Ketogene Aminosäuren: Abbau zu Acetyl-CoA, dann:
- Oxidation der Acetylgruppe zu CO2 im Citratzyklus zur Energiegewinnung oder
- Synthese von Ketonkörpern oder
- Synthese von Fettsäuren oder Cholesterin
- Gemischt glucogene/ketogene Aminosäuren: Abbau zu Acetyl-CoA und glucogenen Abbauprodukten
Übersicht über die Abbauwege der Aminosäuren
Aminosäuren | Art der Aminosäure |
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Lysin und Leucin sind die einzigen rein ketogenen Aminosäuren!
Abbau der glucogenen Aminosäuren
- Glycin, Alanin, Serin und Cystein: Werden zu Pyruvat abgebaut
- Alanin: Transaminierung durch die Alanin-Aminotransferase (ALT)
- Serin, Cystein, Threonin: Eliminierende Desaminierung, dann Umbau zu Pyruvat
- Glycin: Umwandlung zu Serin durch Addition einer Hydroxymethylgruppe, dann weiter wie Serin
- Glutamin, Arginin, Histidin, Prolin: Werden in Glutamat umgewandelt, welches dann durch die Glutamatdehydrogenase zu α-Ketoglutarat desaminiert wird
- Glutamin: Hydrolytische Desaminierung durch die Glutaminase zu Glutamat
- Arginin: Abspaltung von Harnstoff (es entsteht Ornithin), Umwandlung zunächst in Glutamat-α-Semialdehyd, dann in Glutamat
- Histidin: Desaminierung und Ringöffnung, Umwandlung zu N-Formiminoglutamat, Transfer der Formiminogruppe auf Tetrahydrofolsäure (Cofaktor: Tetrahydrofolsäure)
- Prolin: Umwandlung zunächst in Glutamat-α-Semialdehyd, dann in Glutamat
- Glutamat: Oxidative Desaminierung durch die Glutamatdehydrogenase zu α-Ketoglutarat
- Methionin und Valin: Werden über Propionyl-CoA und Methylmalonyl-CoA in Succinyl-CoA umgewandelt
- Methioninzyklus: Während des Methioninabbaus entsteht als Zwischenprodukt S-Adenosylmethionin (SAM), welches eine wichtige Rolle als Cofaktor von Methylierungsreaktionen spielt. Durch Demethylierung entsteht dabei aus SAM das Homocystein. Wird viel SAM benötigt, so kann Homocystein zu Methionin regeneriert werden, welches dann wieder zu SAM umgewandelt werden kann.
- Methionin → S-Adenosylmethionin (SAM) → S-Adenosylhomocystein → Homocystein → Methionin
- Methioninzyklus: Während des Methioninabbaus entsteht als Zwischenprodukt S-Adenosylmethionin (SAM), welches eine wichtige Rolle als Cofaktor von Methylierungsreaktionen spielt. Durch Demethylierung entsteht dabei aus SAM das Homocystein. Wird viel SAM benötigt, so kann Homocystein zu Methionin regeneriert werden, welches dann wieder zu SAM umgewandelt werden kann.
- Threonin: Über Glycin und Serin zu Pyruvat oder über α-Ketobutyrat zu Succinyl-CoA
- Asparagin: Desaminierung durch die Asparaginase zu Aspartat (und dieses weiter zu Oxalacetat)
- Aspartat: Transaminierung zu Oxalacetat (durch die Aspartat-Aminotransferase)
Homocystinurie
Die Homocystinurie ist eine autosomal-rezessive Erkrankung, bei der eine Störung des Methioninabbaus vorliegt. In der Folge häufen sich sowohl Methionin als auch dessen Abbauprodukt Homocystein in Blut und Urin an. Häufigste Ursache dafür ist ein Mangel an dem Enzym Cystathionin-β-Synthase, welche am Abbau von Methionin beteiligt ist. Betroffene Kinder sind bei Geburt meist unauffällig. In den ersten Lebensmonaten kommt es jedoch durch Ablagerungen des Homocysteins zu Symptomen an den Augen (bspw. Linsenluxation, Glaukom), am Skelett (bspw. dysproportionierter Hochwuchs) und im ZNS (bspw. Intelligenzminderung, epileptische Anfälle). Außerdem treten frühzeitig Ablagerungen in den Gefäßen auf, die bereits im frühen Erwachsenenalter zu Arteriosklerose, Schlaganfällen und Herzinfarkten führen können. Es existiert keine kausale Therapie: Wenn die Cystathionin-β-Synthase noch gering aktiv ist, kann manchmal die Gabe ihres Cofaktors Pyridoxalphosphat helfen. Ansonsten steht die methioninarme Diät im Zentrum der Therapie.
Abbau der glucogen-ketogen-gemischten Aminosäuren
- Tyrosin und Phenylalanin: Werden zu Fumarat und Acetyl-CoA abgebaut
- Tyrosin: Transaminierung durch die Tyrosintransaminase, dann mehrschrittige Umwandlung zu Fumarat und Acetyl-CoA
- Phenylalanin: Zunächst Umwandlung in Tyrosin durch die Phenylalaninhydroxylase (benötigt O2 und als Reduktionsmittel Tetrahydrobiopterin), danach Abbau siehe Tyrosin
- Alternative Abbauwege des Phenylalanins :
- Transaminierung zu Phenylpyruvat und anschließende Reduktion zu Phenyllactat
- Transaminierung und Abbau zu Phenylacetylglutamin
- Abbau zu Phenylacetat
- Alternative Abbauwege des Phenylalanins :
- Tryptophan: Umwandlung zu Alanin und Acetyl-CoA, hierbei wird auch Nicotinamid gebildet
- Isoleucin
- Transaminierung zu Propionyl-CoA und Acetyl-CoA
- Propionyl-CoA wird über Methylmalonyl-CoA zu Succinyl-CoA umgebaut
Phenylketonurie
Bei einem Mangel (oder dem vollständigen Fehlen) der Phenylalaninhydroxylase ist der Abbau von Phenylalanin zu Tyrosin blockiert. Als Folge akkumulieren Phenylalanin und seine Metaboliten in allen Körperflüssigkeiten und Tyrosin wird zu einer essenziellen Aminosäure. Diese Erkrankung wird als Phenylketonurie bezeichnet. Ihre Testung ist Bestandteil des Neugeborenenscreenings, das am 2.–6. Lebenstag bei jedem Säugling durchgeführt wird. Bleibt die Erkrankung unbehandelt, so kommt es zu schwerer geistiger Behinderung. Die Behandlung besteht in einer lebenslangen phenylalaninarmen Diät.
Abbau der ketogenen Aminosäuren
Lysin und Leucin werden zu Acetyl-CoA abgebaut.
Ahornsirupkrankheit
Bei der Ahornsirupkrankheit (Verzweigtketten-Ketoazidurie) fehlt das Enzym Verzweigtketten-Dehydrogenase, das beim Abbau der verzweigtkettigen Aminosäuren (Leucin, Valin und Isoleucin) für die oxidative Decarboxylierung der entsprechenden verzweigtkettigen α-Ketosäuren verantwortlich ist. Folglich ist der Abbau gestört und die betroffenen Aminosäuren sowie ihre α-Ketosäuren akkumulieren im Urin, der dadurch einen ahornsirupartigen Geruch annimmt. Bleibt die Erkrankung unbehandelt, kommt es zu schwerer körperlicher und geistiger Behinderung. Die Behandlung besteht in einer lebenslangen Leucin-, Valin- und Isoleucin-armen Diät.
Harnstoffzyklus
Der Harnstoffzyklus ist ein leberzellspezifischer zyklischer Stoffwechselweg, in dem aus Ammoniak und Bicarbonat (HCO3−) Harnstoff gebildet wird.
- Definition: Kaskade biochemischer Reaktionen, bei der Ammoniak in Harnstoff umgewandelt wird
- Ziel: Dient im Organismus der Ausscheidung von Stickstoff
- Herkunft des Ammoniaks: In verschiedenen Geweben und Stoffwechselwegen entsteht Stickstoff in Form von Ammoniak als Abbauprodukt
- Da Ammoniak toxisch ist, muss es zum Transport im Körper an Glutamin oder Alanin gebunden vorliegen
- Glutaminzyklus (aus den meisten Geweben): Transport der Aminogruppe in Form von Glutamin in die Leber
- Die Glutamat-Ammonium-Ligase, früher bezeichnet als Glutaminsynthetase, bindet freies Ammoniak im Gewebe an Glutamat, wodurch Glutamin entsteht
- In den Leberzellen wird Ammoniak dann durch oxidative Desaminierung von Glutamat abgespalten
- Alaninzyklus (v.a. aus dem Muskel): Transport des Ammoniaks in Form von Alanin in die Leber
- Glutaminzyklus (aus den meisten Geweben): Transport der Aminogruppe in Form von Glutamin in die Leber
- Da Ammoniak toxisch ist, muss es zum Transport im Körper an Glutamin oder Alanin gebunden vorliegen
- Ort: V.a. in den Leberzellen (Zytosol und Mitochondrien), in geringerem Ausmaß auch in der Niere
- Energiebilanz: Verbraucht 3 ATP
- Schlüsselenzym: Carbamoylphosphatsynthetase 1
- Regulation: Durch N-Acetylglutamat aktiviert
Reaktionsschritte des Harnstoffzyklus | ||||
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Reaktion | Substrat | Enzym (Ort) | Produkt | Besonderheiten |
1. Bildung von Carbamoylphosphat aus HCO3− und NH3 |
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2. Bildung von Citrullin aus Carbamoylphosphat und Ornithin |
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3. Bildung von Argininosuccinat aus Citrullin und Aspartat |
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4. Spaltung von Argininosuccinat zu Arginin und Fumarat |
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5. Hydrolyse von Arginin zu Harnstoff und Ornithin |
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Die mitochondriale Carbamoylphosphatsynthetase 1 des Harnstoffzyklus darf nicht mit der zytosolischen Carbamoylphosphatsynthetase 2 verwechselt werden, die ein Enzym der Pyrimidinbiosynthese ist!
Carbamoylphosphat liefert eines der beiden N-Atome sowie das C-Atom des im Harnstoffzyklus gebildeten Harnstoffmoleküls. Das zweite N-Atom stammt aus einem Molekül Aspartat!
Hepatische Enzephalopathie
Bei Leberzellschädigungen (z.B. durch Leberzirrhose), aber auch bei angeborenen Defekten der Enzyme des Harnstoffzyklus kommt es zu einem Anstieg des Ammoniaks im Blut (sog. Hyperammonämie). Typische Folgen sind neurologische Symptome wie Konzentrationsschwäche, Stimmungsschwankungen, Schlafstörungen und Zittern der Hände. Funktionsbeeinträchtigungen des ZNS aufgrund mangelnder Entgiftungsfunktion der Leber werden als „hepatische Enzephalopathie“ bezeichnet. In der Maximalvariante kann diese zum Koma führen, was dann als „hepatisches Koma“ bezeichnet wird.
Ornithin-Transcarbamylase-Mangel (OTC-Mangel)
Die häufigste Störung des Harnstoffzyklus ist der X-chromosomal vererbte Defekt der Ornithin-Transcarbamylase. Klinisch zeigt sich diese bereits in den ersten Tagen nach der Geburt mit Lethargie, Tachypnoe, epileptischen Anfällen und Hypothermie. Laborchemisch kommt es dabei im Blut u.a. zu einer Erhöhung von Ammoniak und einer Verminderung von Citrullin. Im Urin ist das Orotat erhöht, ein Zwischenprodukt der Pyrimidinsynthese. Als Ausgangsstoff für dessen Bildung dient Carbamoylphosphat, das bei OTC-Mangel vermehrt anfällt.
Aminosäuresynthese
Der menschliche Organismus besitzt die enzymatische Ausstattung zur Synthese aller nicht-essenziellen Aminosäuren.
Synthese der nicht-essenziellen Aminosäuren
Die Synthese der nicht-essenziellen Aminosäuren läuft ähnlich ab wie ihr umgekehrter Abbau und findet hauptsächlich in der Leber statt. Das Kohlenstoffskelett wird aus dem Citratzyklus oder dem Kohlenhydratstoffwechsel abgezweigt, die Aminogruppe wird durch Transaminierung von Glutamat bereitgestellt.
Überblick über die Aminosäuresynthese | ||
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Entstehung | Verantwortliches Enzym | |
Glutamat |
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Glutamin |
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Aspartat |
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Asparagin |
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Arginin und Prolin |
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Cystein |
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Serin |
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Glycin | ||
Alanin |
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Stoffwechselprodukte der Aminosäuren
Überblick über die Stoffwechselprodukte von Aminosäuren
Aminosäuren sind nicht nur Bestandteil der Proteine, sondern dienen auch als Ausgangsstoffe für diverse Synthesen.
Aminosäuren | Stoffwechselprodukte | Funktion im menschlichen Körper |
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Glutamat | ||
Histidin |
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Aminosäuren als Neurotransmitter oder deren Vorstufen
Die proteinogenen Aminosäuren Glutamat, Glycin und Aspartat sind selber auch Neurotransmitter. Glutamat sowie Tyrosin und Tryptophan dienen aber auch als Vorstufen in der Synthese von Neurotransmittern. Die nachfolgende Liste gibt einen Überblick über die Stoffwechselwege einiger wichtiger Neurotransmitter.
- GABA (γ-Aminobuttersäure)
- Synthese: Aus Glutaminsäure (Glutamat) in einer Pyridoxalphosphat-abhängigen Decarboxylierung
- Enzym: Glutamatdecarboxylase
- Abbau: Im sog. GABA-Shunt wird GABA zu Succinat oxidiert
- Synthese: Aus Glutaminsäure (Glutamat) in einer Pyridoxalphosphat-abhängigen Decarboxylierung
- Histamin
- Synthese: Aus Histidin in einer Pyridoxalphosphat-abhängigen Reaktion
- Enzym: Histidindecarboxylase
- Abbau: Zu Imidazolacetat
- Enzym: Diaminoxidase
- Synthese: Aus Histidin in einer Pyridoxalphosphat-abhängigen Reaktion
- NO (Stickstoffmonoxid)
- Synthese: Aus Arginin in zwei NADPH+H+-abhängigen Schritten unter Verbrauch von molekularem Sauerstoff (O2)
- Serotonin (5-Hydroxytryptamin, 5-HT)
- Synthese: Aus Tryptophan in einer zweischrittigen Reaktion
- 1. Schritt: Tetrahydrobiopterin-abhängige Hydroxylierung
- Reaktion: Tryptophan + Tetrahydrobiopterin + O2 → 5-Hydroxytryptophan + Dihydrobiopterin
- Enzym: Tryptophanhydroxylase
- Reaktion: Tryptophan + Tetrahydrobiopterin + O2 → 5-Hydroxytryptophan + Dihydrobiopterin
- 2. Schritt: Pyridoxalphosphat-abhängige Decarboxylierung
- 1. Schritt: Tetrahydrobiopterin-abhängige Hydroxylierung
- Abbau: Zu 5-Hydroxyindol-Essigsäure
- Synthese: Aus Tryptophan in einer zweischrittigen Reaktion
- Tyrosin: Siehe: Katecholaminbiosynthese
Tumormarker bei Karzinoid
5-Hydroxyindol-Essigsäure ist ein Abbauprodukt des 5-Hydroxytryptamin (Serotonin). Karzinoid-Tumoren der enterochromaffinen Zellen produzieren vermehrt Serotonin, weshalb eine erhöhte Menge der 5-Hydroxyindol-Essigsäure über den Urin ausgeschieden wird. Die Bestimmung der 5-Hydroxyindol-Essigsäure im 24-Stunden-Sammelurin ist somit eine wichtige Methode in der Diagnostik von neuroendokrinen Tumoren (Karzinoide).
Wiederholungsfragen zum Kapitel Aminosäurestoffwechsel
Aminosäureabbau
Wie läuft der Aminosäureabbau prinzipiell ab?
Beschreibe den Ablauf bei der Transaminierung von Aminosäuren inkl. der beteiligten Enzyme und der prosthetischen Gruppe und nenne eine Beispielreaktion!
Weiterverwertung des Kohlenstoffskeletts der Aminosäuren
Welchen drei verschiedenen Typen kann man die Aminosäuren aufgrund ihres Abbauweges zuordnen?
Beschreibe die Verwertung des Kohlenstoffgerüsts der Aminosäuren kurz und nenne die beiden rein ketogenen Aminosäuren!
Was versteht man unter dem sog. Methioninzyklus?
Beschreibe die Pathogenese der Ahornsirupkrankheit und der Phenylketonurie!
Harnstoffzyklus
Wo findet der Harnstoffzyklus statt und wozu dient er? Beschreibe die Folge eines gestörten Harnstoffzyklus!
Was versteht man unter dem Glutaminzyklus?
Beschreibe die Reaktionsschritte des Harnstoffzyklus inkl. Ort und Enzymen!
Welches ist die Schrittmacherreaktion des Harnstoffzyklus und wie wird die hierfür nötige Energie bereitgestellt?
Wie werden die Substrate des Harnstoffzyklus über die Mitochondrienmembran ins Zytosol transportiert?
Welche Atome liefert Carbamoylphosphat für das im Harnstoffzyklus gebildete Harnstoffmolekül?
Aminosäuresynthese
Beschreibe die Synthese der nicht-essenziellen Aminosäuren Glutamin und Glycin!
Stoffwechselprodukte der Aminosäuren
Wie entsteht GABA?
Wie entsteht Histamin?
Wie entsteht Serotonin?
Wofür kann das Abbauprodukt von Serotonin als Marker genutzt werden?
Aus welcher Aminosäure entsteht Melatonin?
Eine Sammlung von allgemeineren und offeneren Fragen zu den verschiedenen prüfungsrelevanten Themen findest du im Kapitel Beispielfragen aus dem mündlichen Physikum.
Meditricks
In Kooperation mit Meditricks bieten wir durchdachte Merkhilfen an, mit denen du dir relevante Fakten optimal einprägen kannst. Dabei handelt es sich um animierte Videos und Erkundungsbilder, die auf AMBOSS abgestimmt oder ergänzend sind. Die Inhalte liegen meist in Lang- und Kurzfassung vor, enthalten Basis- sowie Expertenwissen und teilweise auch ein Quiz sowie eine Kurzwiederholung. Eine Übersicht aller Inhalte findest du im Kapitel „Meditricks“. Meditricks gibt es in unterschiedlichen Paketen – für genauere Informationen empfehlen wir einen Besuch im Shop.
Aminosäuren
Aminosäurestoffwechsel
Harnstoffzyklus
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